МОДУЛЯЦИЯ МИТОХОНДРИАЛЬНОЙ МЕГАПОРЫ ПОЛИФЕНОЛАМИ ЭГКГ
Abstract
В последние годы растет интерес к митохондриальной мегапоре, расположенной во внутренней мембране митохондрий, которая участвует в регуляции Са²⁺-гомеостаза матрикса и активации апоптозных процессов. В физиологических условиях мегапора находится в низкоамплитудном открытом состоянии, однако под воздействием оксидативного стресса и Са²⁺ ионов она переходит в высокоамплитудное открытое состояние (1, 2). Са²⁺ ионы играют ключевую роль в поддержании клеточного гомеостаза (3), так как переход мегапоры в высокоамплитудное состояние приводит к нарушению функции митохондрий, повреждению наружной мембраны и высвобождению из межмембранного пространства цитохрома c, прокаспаз и других проапоптозных факторов в цитозоль (4). Этот процесс ингибируется циклоспорином A, поэтому мегапора также определяется как CsA-чувствительная (5) и выполняет важные функции в различных физиологических и патологических процессах (6, 7). В связи с этим в нашем исследовании изучено влияние эпигаллокатексингаллата (ЭГКГ), полифенола, выделенного из E. franchetii, на CsA-чувствительную митохондриальную мегапору, выделенную из печени крыс.
References
1. The mitochondrial permeability transition pore—current knowledge of its structure, function, and regulation, and optimized methods for evaluating its functional state. Cells. 2024;12(9):1273. https://doi.org/10.3390/cells12091273
2. Nesci S, Rubattu S. Mitochondrial permeability transition pore: the cardiovascular disease’s molecular Achilles heel. Biomedicines. 2025;13(12):3014. https://doi.org/10.3390/biomedicines13123014
3. Cong J, Li J‑Y, Zou W. Mechanism and treatment of intracerebral hemorrhage focus on mitochondrial permeability transition pore. Front Mol Neurosci. 2024;17:1423132. https://doi.org/10.3389/fnmol.2024.1423132
4. Mitochondrial DNA release via the mitochondrial permeability transition pore activates the cGAS‑STING pathway, exacerbating inflammation in acute Kawasaki disease. Cell Commun Signal. 2024;22:328. https://doi.org/10.1186/s12964‑024‑01677‑9
5. Genetic inhibition of mitochondrial permeability transition pore exacerbates ryanodine receptor 2 dysfunction in arrhythmic disease. Cells. 2023;12(2):204. https://doi.org/10.3390/cells12020204
6. Butsanets PA, Shugaeva NA, Shugaev AG. Nonspecific permeability pore (mPTP) in plant mitochondria and its role in cell death. Fiziologiâ rastenij. 2023;70(6):563‑576. https://doi.org/10.31857/S0015330323600341
7. Mechanistic correlation between mitochondrial permeability transition pores and mitochondrial ATP‑dependent potassium channels in ischemia‑reperfusion injury. Biomed Pharmacother. 2023;162:114599. https://doi.org/10.1016/j.biopha.2023.114599
